No todas las Proteínas son iguales

Siempre se habla de la cantidad de proteínas que tomamos, pero mucho más importante es la calidad de la proteína que ingerimos.

proteínas rápidas o lentas

Proteína deriva de una palabra griega que significa “primero” o “en primer lugar”. En nuestro cuerpo cerca del 40% se encuentra en los músculos, 25% en órganos y el resto en piel y sangre.

Las moléculas que conforman las proteínas se llaman aminoácidos (AA) y algunos son esenciales para que nuestro organismo fabrique sus propias proteínas y demás moléculas que contendrán nitrogéno.

Los 9 Esenciales
Fenilalanina Metionina Isoleucina
Valina Leucina Triptófano
Treonina Histidina Lisina

La digestión de las proteínas comienza en el estómago y para ello secretamos jugos gástricos en concreto, ácido clohídrico (HCl) con un pH entre 1 ó 2 que desnaturaliza (altera) las proteínas y activa la pepsina secretada por las células gástricas. Al final de la digestión obtenemos polipéptidos, oligopéptidos y aminoácidos libres, pero su absorción se realiza en el intestino.

Los AA esenciales se absorben antes que los no esenciales. Cuando ingerimos mucha cantidad de un solo AA puede inhibirse la absorción de otros AA presentes en menor proporción, algo que suele pasar con los suplementos de proteínas.

El hígado es a donde van a parar la mayoría de AA absorbidos en el intestino. Supervisa y ajusta la velocidad de su metabolismo. Según las necesidades también los descompone en sustancias básicas (durante el ayuno) o los usa para sintetizar nuevos, hasta el 50% de su energía (ATP) se gasta en la oxidación de aminoácidos, la energía que se produce en este proceso puede ser utilizada para la gluconeogénesis (crear glucosa) o para sintetizar urea. También crea la mayor parte de cetonas salvo de lisina, histidina y treonina.

Todos los aminoácidos pueden oxidarse para generar energía, pero no todos se pueden usar para, por ejemplo, crear glucosa (gluconeogénesis). Con algunos como la fenilalanina, isoleucina, triptofano y tirosina se pueden convertir en cetonas, ácidos grasos y/o en glucosa.
El destino final de los AA ingeridos depende de la propia fisiología del organismo y de su estado nutricional.

Las hormonas también cuentan 

Lo que acelera la conversión de AA a glucosa es la presencia en sangre de cortisol, y/o glucagón. También si existe infección, heridas, diabetes, enfermedades hepáticas . . .  etc.

 Las hormonas juegan un papel importante en la utilización de aminoácidos en el cuerpo, durante un ayuno la tasa de síntesis de proteínas baja y predomina su degradación  estimulada por el cortisol que libera glucagón a la sangre. Algo que afecta en mayor medida al músculo.

La insulina se estimula ante una subida de glucosa en sangre pero también cuando aumenta la cantidad de AA en sangre e inhibe la activación de algunas enzimas responsables de la oxidación (degradación) de los AA. Un ejemplo es la fenilalanina hidroxilasa que se inhibe por acción de la insulina. AA como la leucina estimulan la secrección de insulina. Los aminoácidos, pueden promover cambios en el volumen celular y la síntesis de proteínas a través vías de señalización intracelular. 

Síntesis de proteínas: la calidad importa

Siempre se dice que las proteínas son importante para crear y reparar tejidos, pero pocos saben que la forma y naturaleza de las proteínas que ingerimos puede influenciar como serán usadas en nuestro cuerpo.

Los AA liberados de proteínas rápidas” como las del suero de leche o la proteína de soja, mezclas de AA e hidrolizados de proteínas, aumentan rápidamente y en mayor cantidad los AA en el plasma sanguíneo y consecuentemente también hacen que desciendan rápidamente, serían proteínas con una síntesis de tipo montaña rusa (sube rápido, baja rápido) algo diferente es lo que pasa con otras proteínas lentas como la caseína.

Las proteínas lentas resultan en una menor pero más prolongada concentración de AA lo que significa una mejor retención de nitrógeno, des-aminación y urea. Estas además se usarían en mayor medida para la síntesis de proteína muscular periférica o esquelética. 

A la hora de escoger nuestras fuentes de proteínas debemos ser tan cautos como cuando escogemos nuestras fuentes de hidratos de carbono.

Más referencias:
Yudkoff M, Daikhin Y, Nissim I, et al. Brain amino acid requirements and toxicity: the example of leucine. J Nutr. 2005; 135:S1531–38.
Mahe S, Roos N, Benamouzig R, et al. True exogenous and endogenous nitrogen fractions in the human jejunum after ingestion of small amounts of 15N-labeled casein. J Nutr. 1994; 124:548–55.
Cahill GF. Fuel metabolism in starvation. Ann Rev Nutr. 2006; 26:1–22.
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